Identifican la estructura de una proteína clave del virus que causa el Mal de Río Cuarto

 Un equipo de investigación -integrado por especialistas del INTA y del Instituto Leloir- describió por primera vez la estructura de una proteína del virus que provoca el Mal de Río Cuarto en maíz y busca desentrañar su función. Este avance contribuye a la comprensión de los mecanismos de acción de la replicación viral para diseñar estrategias biotecnológicas de manejo contra la enfermedad. La investigación fue publicada en la revista internacional mBIO.

El Mal de Río Cuarto (MRC) es la enfermedad viral más importante del maíz (Zea mays L.) en la Argentina, debido a que genera importantes pérdidas económicas, ya sea por la disminución de la producción de granos o por la reducción de la biomasa.

De esta manera, un equipo de investigación -integrado por especialistas del INTA y del Instituto Leloir- colaboró para estudiar la estructura y función de una proteína del virus del Mal de Río Cuarto (MRCV) con el objetivo de diseñar -a futuro- estrategias biotecnológicas antivirales.

De esta manera, el equipo de trabajo busca entender las bases moleculares, bioquímicas y celulares de la replicación viral.

En particular, hace más de 10 años su grupo estableció que la enfermedad se multiplica en estructuras denominadas viroplasmas o fábricas virales que se forman de manera muy temprana, luego de la infección, y están constituidas principalmente por una proteína viral denominada P9-1.

"Este estudio básico de un patógeno de gran interés agropecuario nos permitirá contribuir al manejo de la enfermedad desde la biotecnología", afirmó del Vas.

Luego de un trabajo multidisciplinario de más de cinco años, que sumó el aporte de otros equipos de la Argentina, España y Bélgica, determinaron a escala molecular la versatilidad estructural de la proteína P9-1 y avanzaron en el estudio de sus diferentes propiedades biológicas, necesarias para cumplir su rol durante el ciclo infectivo.

"Logramos determinar con alta precisión la posición que ocupan en el espacio los distintos átomos que conforman a la proteína, lo que hizo posible establecer su estructura tridimensional. De esa manera, pudimos demostrar que adopta dos estados conformacionales en forma de anillo, uno constituido por el arreglo de 10 copias de la proteína (decamérico) y otro por 12 copias (dodecamérico)", explicaron los investigadores.

"Pudimos resolver la estructura atómica de P9-1 y determinamos que forma complejos multiméricos, formados por 5 o 6 dímeros, con un poro central", expresó Gabriela Llauger -bióloga y especialista en virología vegetal- quien es la autora principal del trabajo publicado en la revista.

Estos resultados contribuyen a la comprensión del mecanismo de replicación y empaquetamiento de un virus de gran importancia para el maíz en nuestro país y abren nuevas líneas de investigación para seguir profundizando en el tema. Y agregó: "Por ser un virus que está presente solo en Argentina, necesitamos estudiarlo para poder diseñar estrategias de manejo de la enfermedad".

Este hallazgo va a permitir, a largo plazo, diseñar estrategias antivirales basadas en, por ejemplo, el uso de nanoanticuerpos de llamas dirigidos a P9-1 que fueron previamente desarrollados por su grupo en colaboración con INCUINTA y cuya patente fue solicitada de manera conjunta por el INTA, el Conicet y la Universidad Libre de Bruselas.

Qué es el Mal del Río Cuarto

El Mal de Río Cuarto (MRC) es la enfermedad viral más importante del maíz en la Argentina y genera grandes pérdidas económicas, ya que cuando infecta al cultivo en una etapa temprana puede provocar enanismo en la planta y malformación en hojas y espigas, entre otros síntomas.